Иммунология и биохимия

Креатинкиназа

Креатинкиназа - фермент, связанный с восстановлением содержания и хранением АТФ (энергетическая валюта клетки). Катализирует следующую реакцию :

Креатин + АТФ<<------->> Креатинфосфат + АДФ,

что позволяет организму хранить энергию фосфата в виде креатинфосфата. Энергия освобождается для в ходе обратной реакции, которую запускает снижение АТФ. 

Источники КФК в сыворотке крови

  1. Скелетная мышца
  2. Сердце
  3. Головной мозг

Определение креатинкиназы в сыворотке крови используют в диагностике и мониторинге инфаркта миокарда (ИМ) и прогрессирующей мышечной дистрофии Дюшенна. При остром ИМ, креатинфосфокиназа освобождается из поврежденных клеток миокарда.

Нормы креатинкиназы

Мужчины

6-11 лет: 150-499 Ед / л
12-17 лет: 94-499 Ед / л
> или = 18 лет: 52-336 Ед / л

Женщины

6-7 лет: 134-391 Ед / л
8-14 лет: 91-391 Ед / л
15-17 лет: 53-269 Ед / л
> или = 18 лет: 38-176 Ед / л

Исходные значения уровней креатинкиназы не установлены для детей младше 6 лет. 

Примечание: Энергичные упражнения или внутримышечные инъекции могут вызвать кратковременное повышение КК.

Расшифровка показателей КФК

Креатинкиназа в сыворотке значительно повышена при дистрофии мышц и особенно при дистрофии Дюшенна, при которой уровни КФК могут в 50 раз превышать верхнюю границу нормы. При прогрессирующей мышечной дистрофии содержание фермента в сыворотке крови самое высокое у младенцев и детей (7-10 лет). Уровень фермента повышается задолго до клинического проявления болезни. Достаточно высокие значения креатинфосфокиназы отмечены при вирусном миозите, полимиозите и подобных заболеваниях мышц. Тем не менее, при болезни Паркинсона содержание фермента в сыворотке крови в норме. Очень высокий уровень а Креатинкиназа при инфаркте миокардафермента встречается при злокачественной гипертермии. 

Ранний подъем креатинкиназы наблюдается после острого инфаркта миокарда, пик достигается через 12 - 24 часа и падает обратно до нормы через 3 - 4 дня. 

Структура креатинфосфокиназы

Молекула фермента состоит из двух субъединиц (две полипептидные цепи, каждая из которых образует глобулу, синтезируются разными генами). Две Электрофореграмма креатинкиназы   субъединицы образуют 3 молекулярные формы или 3 изофермента:

  • КК-BB: (КK-1) - мозговой тип. При электрофорезе перемещается быстрее двух других изоферментов, отсюда КК-1 
  • КK-MB: (КK-2) - гибридный тип. Содержат сердце, скелетные мышцы
  • КK-MM: (КK-3) - мышечный тип.

Изоферменты катализируют одну и туже реакцию, но их оптимальная активность зависит от условий в органе или ткани.

В лабораторной практике определяют общую активность креатинкиназы и содержание отдельных изоферментов.Так, при инфаркте миокарда повышение общей активности фермента связано с изоферментом КК-МВ, а при заболеваниях скелетных мышц - КК-ММ.

Хотя общая активность креатинкиназы используется в качестве диагностического теста для инфаркта миокарда, тест не заменяет иммунологические тесты на тропонин Т и I - золотой стандарт диагностики ИМ. Активность КФК в сыворотке повышается у больных с острым нарушением мозгового кровообращения (инсульт), при нейрохирургических операциях и при ишемии головного мозга (КК-ВВ)

Активность КК в сыворотке крови обратно связана с активностью щитовидной железы. Около 60% пациентов с гипотиреозом имеют активность КК, которая в 5 раз превышает верхнее значение диазона нормы.

Предостережения:

Упражнение и мышечные травмы (контактные виды спорта, дорожно-транспортные происшествия, внутримышечные инъекции, хирургия, конвульсии, укусы ос или пчел и ожоги) могут повысить сывороточные значения креатинкиназы.

Поиск по сайту

Естественные методы лечения для всех