Биохимический анализ крови

Биохимический профиль органа — комбинация тестов (проб), позволяющая оценить функциональную способность больного органа и организма в целом. Биохимический профиль — это несколько показателей, которые должны определяться в одной пробе крови, только в этом случае возможна их корректная расшифровка.

Расшифровка результатов биохимического анализа крови возможна только при знании клиники заболевания. Сочетание отклонившихся от нормы биохимических тестов с результатами гематологических тестов и анализа мочи формирует базу данных для диагностики большинства заболеваний. Многие биохимические тесты, как правило, обладают специфичностью к органу и / или к ограниченному кругу патологических процессов. Расшифровка результатов диагностических биохимических профилей требует понимания патологических последствий каждого аномального результата. Вместе с нормальными результатами они образуют комплекс (паттерн), который отражает один или более основных патологических процессов. Поисковые биохимические профили предназначены для получения необходимых данных для широкого круга заболеваний. Профили с ограниченными данными лучше всего использовать для мониторинга установленного диагноза с использованием более широкого профиля. Отдельные биохимические тесты применяют оценки состояния и мониторинга функции печени (желчные кислоты) и диабетического контроля (фруктозамин), инфаркта миокарда – КФК. Цель расшифровки результатов профилей биохимических анализов разная. Результаты одних биохимических анализов отвечают на вопрос, есть ли заболевание организма, других — какой орган поражен, третьих какова тяжесть поражения, эффективность лечения, прогноз.

Аспартатаминотрансфераза (АСТ) присутствует во многих тканях. Результаты биохимического анализа на АСТ полезны при оценке состояния мышц и печени (П). Энзима больше в П, скелетные мышцы является вторым по величине источником АСТ в сыворотки. При расшифровке результатов биохимических анализов это обстоятельство абсолютно необходимо иметь в виду при ответе на вопрос — поражение, какого органа отражает повышенная активность фермента — П. или скелетных мышц. На помощь приходят история болезни, результаты осмотра врачом и дополнительные биохимические исследования. АСТ присутствует в цитоплазме и митохондриях гепатоцитов (и многих других клеток) и повышается в сыворотке при состояниях измененной проницаемости мембран. Важно, что алкоголь повышает проницаемость мембран митохондрий, в кровоток поступает фермент как цитоплазмы, так и митохондрий. И при некрозе гепатоцитов активность энзима в сыворотке будет выше, чем АЛТ, так как освобождаются оба цитоплазматический и митохондриальный изоферменты АСТ.

При расшифровке результатов биохимического анализа сыворотки на аланинаминотрансферазу (АЛТ) важно знать, что фермент считается специфическим для П. АЛТ присутствует в высокой концентрации в цитоплазме гепатоцитов. Плазменные концентрации увеличиваются в разы (10 — 50 раз) при гепатоцеллюлярном повреждении (некроз, пролиферация гепатоцитов или гепатоцеллюлярная дегенерации — острый гепатит). При хронических заболеваниях П активность фермента повышается в 2-3 раза. Параллельное умеренное повышение уровня сывороточных АСТ и АЛТ может отражать нарушение проницаемости мембран клеток П — легкое поражение органа. Поскольку АЛТ находится только в цитоплазме, уровни энзима в сыворотке при легких формах заболевания П, как правило, относительно выше, чем АСТ. Менее вероятно, что митохондриальный фермент будет выпущен клетками при состояниях, которые приводят к увеличению только проницаемости мембран. Многие причины измененной проницаемости мембран являются потенциально обратимыми, но некоторые из них могут прогрессировать до гепатоцеллюлярного некроза, который по существу является необратимым изменением.

Почему при расшифровке результатов биохимического анализа крови на трансаминазы важно обратить внимание на соотношение активностей ферментов? Преобладание АСТ над АЛТ (АСТ>АЛТ) — отражение алкогольного поражения печени или цирроза, при АЛТ> АСТ — следует думать об остром поражении паренхимы П.

Информация для корректной расшифровки результатов биохимического анализа крови на АЛТ и АСТ. Причины повышенной проницаемости клеточных мембран включают в себя:

• Гипоксия
• Воздействие токсинов и токсикоз
• Воспаление
• Нарушения обмена веществ
• Пролиферация гепатоцитов

При расшифровке результатов биохимического анализа на трансаминазы необходимо учитывать, что уровень АСТ и АЛТ в сыворотке обычно связан с количеством пораженных гепатоцитов. Тем не менее, он не может быть использован для предсказания типа повреждения или его обратимости. В самом деле, локальный некроз может дать более низкую активность как АСТ, так и АЛТ, чем серьезная преходящая гипоксия, при которой все клетки теряют ферменты. Столь же незначительно увеличивается АСТ и АЛТ в случаи тяжелого цирроза / фиброз П, так как там уже нет гепатоцитов, есть рубцы.

Другой фактор, который необходимо учитывать при расшифровке результатов биохимического анализа на АСТ и АЛТ — скорость выведения энзимов из циркуляции. Молекулы АСТ и АЛТ слишком велики, чтобы фильтроваться почками. Время циркуляции определяется периодом полураспада этих ферментов, который составляет приблизительно 2-4 дня. Зная период полужизни можно получить прогностическую информацию. Так, если повышенный уровень энзимов в сыворотке падает на 50% через 2-4 дня, прогноз, как правило, более благоприятный, чем, если ферменты остаются постоянно повышенными, или только незначительно снизились после этого периода времени.

Повышенные АСТ и АЛТ могут также отражать повреждения мышц или их распад (рабдомиолиз). Правильная расшифровка анализов требует анализ активности фермента мышечной ткани креатинфосфокиназы (КФК). При поражении мышц повышены уровни как АСТ, так и КФК. Следует иметь в виду, что АСТ и КФК повышены и при тяжелых физических нагрузках.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Что следует знать для корректной расшифровки результатов биохимического анализа на ЛДГ? ЛДГ — внутриклеточный фермент, который широко распространен во всех клетках тела. Его активность высока в тканях, которые используют глюкозу для энергии. ЛДГ не органоспецифичный энзим. Увеличения ЛДГ в сыворотке отражает повреждение множества различных тканей (скелетной или сердечной мышцы, почек, печени). Уровни ЛДГ повышены, когда есть некроз клеток или их усиленная пролиферация (злокачественная опухоль).

Высокие уровни ЛДГ содержатся в эритроцитах, поэтому даже небольшой гемолиз может значительно изменить содержание энзима в сыворотке. Кроме того, ЛДГ будет диффундировать из эритроцитов в сыворотку, если при её получении задержались с отделением сгустка. Хотя ЛДГ и не органоспецифичный энзим, повышенная активность ЛДГ указывает на повреждение тканей, и другие, более конкретные диагностические тесты могут помочь определить источник.

Определить пораженный органа при высокой ЛДГ возможно по результатам анализа ее изоэнзимов.

Изоферменты ЛДГ (ЛДГ1 — ЛДГ5) определяют путем электрофореза. В частности для заболеваний П характерно повышение ЛДГ5.

Глутамат дегидрогеназа (ГДГ)

При расшифровке биохимического анализа на ГДГ необходимо знать, что ГДГ сыворотки значительно возрастает при некрозе печени. Этот энзим имеет высокую концентрацию в ткани органа и расположен в матриксе митохондрий. Его сброс в сыворотку отражает полное разрушение больших количеств гепатоцитов. Следовательно, любой значительный рост ГДГ в сыворотке свидетельствует о некрозе гепатоцитов.

Щелочная фосфатаза (ЩФ)

Информация для корректной расшифровки биохимического анализа на ЩФ. Щелочная фосфатаза — это группа энзимов, которые катализируют отщепление фосфатной группы от органических молекул при щелочном рН. Составляющие общей активности ЩФ называют изоэнзимы, так как они катализируют ту же самую реакцию, но имеют разные биохимические свойства. Изоферменты ЩФ содержатся в разных тканях, связаны с мембранами клеток. Физиологическая функция ЩФ не полностью понятна, хотя в последнее время появилась информация о том, что одна из биологических ролей ЩФ — детоксикация эндотоксина бактерий. Энзим в незначительных количествах находится во всех тканях и относительно стабилен в сыворотке. Тем не менее, лишь немногие органы способствуют повышению уровня ЩФ в циркуляции. Таким органом является печень — ЩФ связана с мембранами клеток синусоидов печеночных долек и с клетками желчевыводящих путей. Синтез ЩФ индуцируют желчные кислоты. Они же способствуют солюбилизации энзима, переходу его в кровь. Поэтому повышенная концентрация щелочной фосфатазы, как правило, отражает холестаз.

Печеночный изоэнзим будет повышен при любом активном заболевании П. При остром гепатоцеллюлярном некрозе АЛТ, АСТ и ГДГ повышаются многократно, а ЩФ только незначительно.

Внутрипеченочная и внепеченочная обструкция желчных путей вызывает более выраженные повышения ЩФ. В некоторых случаях уровень фермента в 10-20 раз превышает верхнюю границу лабораторной нормы.

Возможные причины обструкции желчных путей включают в себя камни желчного пузыря, грануломатоз, воспаление, абсцессы, панкреатит, дуоденит.

Противосудорожные препараты — фенобарбитал, дифенил гидантоина (фенитоин) и др. индуцируют синтез ЩФ. Повышение уровня костного изоэнзима характерно для детей, у которых ЩФ повышена за счет этого изофермента. Костный изоэнзим ЩФ повышен в сыворотке при саркоме, метастазах в кости. При расшифровке биохимического анализа на ЩФ при поражении костей следует знать, что повышение энзима, как правило, не превышает норму в 2-3 раз.

Гамма глутамилтрансфераза (ГГТ) или гамма глутамилтранспептидаза (ГГТП)

При расшифровке биохимического анализа крови на ГГТП полезно знать, что ГГТП (он же ГГТ) — чувствительный маркер холестаза. Энзим может быть использован в сочетании с другими тестами, чтобы определить наличие и происхождение холестаза. ГГТП — ценный инструмент в диагностике заболеваний гепатобилиарной системы. Фермент есть в почках, печени, поджелудочной железе, но большая часть содержания ГГТ в сыворотке печеночного происхождения. ГГТП локализована в цитоплазме клеток, а также связана с мембранами. Это карбоксипептидаза, которая отщепляет глутамиловые группы и переносит их на пептиды и другие акцепторы. Физиологическая функция ГГТП (ГГТ) неизвестна, возможно, она связана с обменом глутатиона. Повышение ГГТ в сыворотке весьма специфично для внутрипеченочного и внепеченочного холестаза. За счет её более медленного высвобождения из клеток и метаболизма (период полураспада белка-энзима — 26 дней) по сравнению с трансаминазами, при заболеваниях печени ГГТП полезна как показатель хронического заболевания, особенно при циррозе печени и холестазе.

Билирубин (БР)

Для адекватной заболеванию расшифровки биохимического анализа на БР необходимо знать, как образуется БР, его фракции, и где и как они образуются, их свойства.

Билирубин в основном образуется при распаде эритроцитов. Затем в плазме слабо связывается с альбумином. Эта форма БР не растворяется в воде и часто называется непрямой или свободный НБР. В гепатоцитах НБР превращается в водорастворимую форму путем присоединения глюкуроновой кислоты, процесс присоединения которой называют конъюгирование, продукт реакции — прямой билирубин (ПБР) или билирубин диглюкуронид БДГ) , конъюгированный билирубин — БР-Глю.

Из печени ПБР по системе желчных протоков выводится в кишечник, где подвергается воздействию бактерий. Метаболиты ПБР в кишечнике выделяются с калом — стеркобилин, часть всасывается в кровь и выводится с мочой — уробилин. Некоторая часть ПБР реабсорбируется из кишечника обратно в кровь. ПБР не связан с альбумином и свободно фильтруется почками.

Здоровая П способна к сопряжению большого количества БР, и именно поэтому при многих гемолитических анемиях значения НБР нормальны. Если повышение НБР связано с гемолизом, то гематокрит и количество эритроцитов снижены.

ПБР при гипербилирубинемии повышен в результате нарушенной печеночной секреции БДГ и / или обструкции выведения желчи. Препятствие потоку желчи может быть внутрипеченочным, внепеченочным или тем и другим. Гемолитическая болезнь может привести к увеличению ПБР, так как большая часть НБР конъюгирована, а секреция ПБР гепатоцитами – лимитирующая реакция.